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研究背景与目的
本研究由Ling Jiang、Bo Wang、Rong-Rong Li、Sa Shen、Hong-Wei Yu和Li-Dan Ye*共同完成，分别来自浙江大学化学与生物工程系、海南大学材料与化学工程学院以及江南大学化学与材料工程学院。研究论文发表于《Chinese Chemical Letters》2014年4月刊。
研究的核心领域为生物催化（biocatalysis）在有机合成中的应用，特别是利用酶的催化多样性（enzymatic promiscuity）实现高效、环保的化学反应。2,2’-亚芳基二环己烷-1,3-二酮衍生物（2,2’-arylmethylene dicyclohexane-1,3-dione derivatives）是合成呫吨类生物活性化合物的重要中间体，传统合成方法（如Knoevenagel缩合和Michael加成）存在产率低、反应条件苛刻、后处理繁琐等问题。为满足绿色化学的要求，本研究开发了一种利用“Amano”脂肪酶DF（Amano lipase DF）在无水介质中催化合成该类衍生物的新方法，旨在提高反应效率、简化工艺并减少环境污染。
研究流程
研究分为实验条件优化、底物范围扩展及反应机理探讨三部分。
实验条件优化
研究首先以苯甲醛（benzaldehyde）和1,3-环己二酮（1,3-cyclohexanedione）为模型底物，优化反应条件。通过对比不同脂肪酶（如Amano lipase AK、Amano lipase AS、CAL-B等）的催化效果，发现Amano lipase DF的催化效率最高，目标产物3a的产率达89%。进一步优化酶浓度（10–40 mg/mL）表明，20 mg/mL为最佳浓度。此外，研究还通过尿素变性实验验证了反应确实由活性酶催化。
底物范围扩展
在优化条件下，研究考察了多种芳香醛（aromatic aldehydes）和1,3-环二酮（1,3-cyclic diketones）的反应适用性。结果显示，无论是带有供电子基团（如甲基、甲氧基）还是吸电子基团（如硝基、卤素）的芳香醛，均能以较高产率（81%–94%）生成目标产物。研究还发现，取代基的位置和空间位阻对反应速率有显著影响，邻位取代基通常需要更长的反应时间。
反应机理探讨
基于实验结果和文献报道，研究提出了可能的反应机理：首先，1,3-环二酮在脂肪酶的Asp-His二元催化位点（Asp-His dyad）作用下形成烯醇阴离子（enolate anion），并通过氧阴离子穴（oxyanion hole）稳定；随后，烯醇阴离子攻击芳香醛生成中间体I，脱水后形成中间体II；最后，另一分子烯醇阴离子对中间体II进行Michael加成，生成最终产物III。
主要结果
1. 催化效率
Amano lipase DF在催化Knoevenagel-Michael级联反应中表现出优异的效率，目标产物3a的产率达89%，显著高于其他脂肪酶（如CAL-B的21%）。
底物适用性
研究成功合成了13种2,2’-亚芳基二环己烷-1,3-二酮衍生物，产率普遍较高（81%–94%），表明该方法具有广泛的底物适用性。
反应机理
提出的反应机理合理解释了实验结果，并为进一步优化酶催化反应提供了理论依据。
结论与意义
本研究开发了一种利用Amano lipase DF在无水介质中高效合成2,2’-亚芳基二环己烷-1,3-二酮衍生物的新方法。该方法具有产率高、反应条件温和、后处理简单、环境友好等优点，为工业应用提供了潜在价值。此外，研究还拓展了酶催化多样性在有机合成中的应用范围，为开发新型生物催化剂提供了重要参考。
研究亮点
1. 高效催化
Amano lipase DF在Knoevenagel-Michael级联反应中表现出优异的催化效率，目标产物产率高达94%。
广泛适用性
该方法适用于多种芳香醛和1,3-环二酮，底物范围广泛。
绿色化学
反应条件温和、后处理简单，符合绿色化学的要求。
机理探讨
提出的反应机理为理解酶催化多样性提供了新的视角。
其他有价值内容
研究得到了浙江大学优秀青年学者基金（No. R4110092）、国家自然科学基金（No. 21176215/21176102）以及浙江省科技创新团队项目（No. 2011R50007）的支持。
以上报告全面介绍了研究的背景、流程、结果、结论及意义，为相关领域的研究者提供了详细的参考。